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抗体基本结构：经x线晶体衍射结构分析发现，Ig由四条多肽链组成，各肽链之间由数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。天然Ig分子含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大的两条链称为重链（heavy chain，H），而分子量较小的两条链称为轻链（Light chain，L）。同一Ig分子中的两条H链和两条L链的氨基酸组成完全相同。重链分子量为50 000～75 000，由450～550个氨基酸残基组成。重链恒定区的氨基酸组成和排列顺序不同，其抗原性也不同。单克隆抗体的研究有助于解决药物抗性的问题。自身抗体补给公司

IgE是什么？与过敏有什么关系？说IgE之前，我们先来了解一下抗体，它的本质是蛋白质，确切地说，它是一种具有免疫功能的球蛋白，存在于血清、体液、外分泌液和一些细胞膜上，因此也叫做免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig)。人体至少有5种免疫球蛋白，各自具有不同的免疫学功能，包括IgM，IgG，IgA，IgD和IgE。其中与过敏关系密切的是IgE抗体。IgE是Ⅰ型超敏反应机制中重要的免疫分子，自1967年IgE纯化以来，血清学检测已成为诊断超敏反应疾病常用的检测方法。广东PRR11抗体研发制造抗体的结构包括两个重链和两个轻链，形成Y形分子，每一个Y形分子具有两个抗原结合位点。

抗体,也叫免疫球蛋白 (Ig),是一种能特异性结合抗原的糖蛋白,而抗原是在易传染动物体内引发抗体产生的物质。在体内,抗体是由于外 源性分子的侵袭而产生的。抗体以一个或者多个 Y 字形单体存在, 每个 Y 字形单体由 4 条多肽链组成,包含两条相同的重链和两条相同的轻链。轻链和重链是根据它们的分子量大小来命名的。Y 字形结构的顶端是可变区,为抗原结合部位。任何一个抗体的轻链都可以分为κ或λ型(基于小分子多肽结构上的差异),每一个抗体的重链则决定了它的类或型。

抗体特性和功能：IgM占血清Ig总量的5%～10%，血清浓度约为1mg/ml。单体IgM以膜结合型表达于B细胞表面，构成B细胞抗原受体，只表达mlgM是未成熟B细胞的标志。分泌型IgM为五聚体，是分子量很大的Ig，沉降系数为19S，称为巨球蛋白（macroglobulin），一般不能通过血管壁，主要存在于血液中。五聚体IgM含有10个Fab段，具有很强的抗原结合能力；含有5个Fc段，比IgG更易启动补体。天然血型抗体为IgM，血型不匹配的输血，可导致严重的溶血反应。IgM是个体发育过程中很早合成和分泌的抗体，在胚胎发育晚期的胎儿即能产生IgM，故脐带血lgM升高提示胎儿有宫内传染（如风疹病毒或巨细胞病毒等传染）。IgM也是初次体液免疫应答中很早出现的抗体，是机体抗传染免疫的“先头”；血清中IgM升高，提示新近发生传染，可用于传染的早期诊断；抗体也可以在科学研究和医学诊断中被用作重要的工具。

抗体可变区：重链和轻链的V区分别称为VH和VL。VH和VL中各含有3个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域，称为高变区（hypervariable region，HVR）或互补决定区（complementarity determining region，CDR）， 包括HVR1（CDR1）、HVR2（CDR2）和HVR3（CDR3），其中，HVR3（CDR3）变化程度更高。VH的3个高变区分别位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3个高变区分别位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位（antigen-binding site），决定抗体的特异性，是抗体识别及结合抗原的部位。在V区中，CDR之外区域的氨基酸组成和排列顺序相对保守，称为骨架区（framework region，FR）。VH或VL各有四个骨架区，分别用FR1、FR2、FR3和FR4表示。单克隆抗体的研究有助于发展更有效的药物调理方案。南京自身抗体补给公司

多克隆抗体可以用于检测特定蛋白质在不同组织和细胞中的表达情况。自身抗体补给公司

1975年分子生物学家G.J.F.克勒和C.米尔斯坦在自然杂交技术的基础上，创建了杂交瘤技术，他们把可在体外培养和大量增殖的小鼠骨髓瘤细胞与经抗原免疫后的纯系小鼠B细胞融合，成为杂交细胞系，既具有瘤细胞易于在体外无限增殖的特性，又具有抗体形成细胞的合成和分泌特异性抗体的特点。将这种杂交瘤作单个细胞培养，可形成单细胞系，即单克隆。利用培养或小鼠腹腔接种的方法，便能得到大量的、高浓度的、非常均一的抗体，其结构、氨基酸顺序、特异性等都是一致的，而且在培养过程中，只要没有变异，不同时间所分泌的抗体都能保持同样的结构与机能。这种单克隆抗体是用其他方法所不能得到的。自身抗体补给公司