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牙花(GPC)是硫酸肝素蛋白聚糖的一个家族,它是由糖磷酸肌醇(GPI)锚连接在细胞表面的。在哺乳动物中发现了这个家族的六名成员(GPC-GPC6)。已经研制出几种抗gpc3抗体。产品性质同义词Gpc3;dgsx;gbs1;sgbs1;sgbs1;工会编号P51654-1来源重组人的Gpc3/葡萄糖3蛋白表达于C-端的HK293细胞和AVI标记。里面有GLN-25-559。分子量该蛋白质的预测兆瓦为63.6kda。由于糖基化,蛋白质迁移到42kda,80-135kda基于三联页面结果。纯洁根据三-BIS页面确定的90%产品用Lal法测定每一种蛋白质。公式化在PBS(PPS)中用0.22离子过滤溶液冻干(PH7.4)。通常在冻干前添加5%海藻糖作为保护剂。重建离心管打开前。建议将其重组为超过100克/毫升的浓度(冻干时通常使用1毫克/毫升的溶液)。在蒸馏水中溶解冻干蛋白。跨膜蛋白的跨膜区域的相互作用是连接膜外环境与细胞内环境的重要渠道。Recombinant Human FGFR3 alpha (IIIc) Protein,His-Avi Tag

Recombinant Human FGFR3 alpha (IIIc) Protein,His-Avi Tag,标准物质

胶原蛋白是哺乳动物体内含量多的功能性蛋白[1]。胶原蛋白由3条α链的多肽链亚基组成,α链自身构型为左手螺旋,三条α链又互相缠绕成右手螺旋结构,即胶原蛋白的“胶原域”[2]。胶原蛋白的一级结构分析结果显示,其肽链由(Gly-X-Y)n组成,其中X通常是脯氨酸,Y通常是羟脯氨酸[3]。按照胶原蛋白发现的先后顺序,可将其分为Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型等28种胶原蛋白[4],Ⅰ型胶原蛋白分子组成为[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ),主要分布于骨骼中[5];Ⅱ型胶原蛋白由[α1(Ⅱ)]3组成,主要由软骨细胞产生,因其含有大量赖氨酸残基,因而糖基化率较高[6];Ⅲ型胶原蛋白分子组成为[α1(Ⅲ)]3,因含半胱氨酸所以肽链间形成二硫键,因此其本身就可形成细纤维,Ⅲ型胶原蛋白血管中含量较高,主要存在于肺泡间质中且分布杂乱,因而形成复杂的网状结构,正是这种结构使得肺组织具有良好的柔韧性与弹性,并且可以为细胞提供充足养分,使得皮肤饱满透亮[7]。Recombinant Human Fas/TNFRSF6/CD95(His Tag)泛素蛋白(Ubiquitin,简称Ub)是一种在真核细胞中普遍存在的小分子蛋白,具有高度保守性。

Recombinant Human FGFR3 alpha (IIIc) Protein,His-Avi Tag,标准物质

CD19蛋白在B细胞和体液免疫反应中起着作用。成熟B细胞对抗原刺激、胚芽中心发育和抗体亲和性成熟的反应能力是必需的。CD19已成为血液学和实体的有前途的靶点。产品性质同义词CD19;B4;CVID3;Leu-12;MGC12802工会编号P15391来源生化重组人CD19蛋白表达于HK293细胞,标记于C-端。它含有金属1-Lys291。分子量重组cd19由283个氨基酸组成,预测分子质量为31.6kda。纯洁90%由社会发展秘书处----政策和两性平等局确定。内用Lal法测定每一种蛋白质。公式化用0.22腔形过滤液对PBS进行冻干。冻干前添加5%-8%海藻糖、甘露醇和0.01%TWEen80作为保护剂。重建离心管打开前。建议将其重组为100克/毫升以上的浓度。在蒸馏水中溶解冻干蛋白。

糖苷内切酶H是一种重组糖苷酶,能够对N-糖蛋白中的高甘露糖和某些杂合型寡聚糖的壳二糖结构进行切割,去除糖蛋白中的N-连接高甘露糖。糖苷内切酶H克隆自褶皱链霉菌(Streptomycesplicatus)。并在酵母中重组表达。本产品带his标签,常应用于抗体及其相关蛋白完全去糖基化。另外,我司还提供其他类型的糖苷酶,包括糖苷内切酶S(Cat#20413ES),酵母重组表达的N-糖苷酶F(比活性:750000U/mL),酵母重组表达的N-糖苷酶F(比活性:100000U/mL)。储存条件-15~-25℃保存,有效期1年。使用说明变性条件下蛋白质去糖基化1)在水中加入1μLBuffer1和目标糖蛋白(1-20μg),至终体积10μL;2)100℃温度下煮沸10min使其变性,冰上冷却,离心10秒;3)加入2μL的Buffer2,8μL去离子水,总反应体积20μL;4)加入1-2μL的EndoH,轻轻混匀。在37℃孵育1-3h。5)65℃下热失活10分钟。非变性条件下蛋白质去糖基化1)在水中加入2μL的Buffer2和目标糖蛋白(1-20μg)至终体积为20μL。2)加入2~5μL的EndoH,轻轻混匀。3)37°C孵育4-24h。注意:在变性条件下大多数底物能够更好的去糖基化,在非变性条件下可能需要增加EndoH的量和延长孵育时间。泛素蛋白在细胞内发挥着调节蛋白质降解的作用,通过泛素-蛋白酶体途径标记蛋白质,被蛋白酶体识别并降解。

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α-凝血酶(α-Thrombin)是一种高度特异性的丝氨酸蛋白酶,由凝血酶原(Prothrombin,II因子)经蛋白水解活化而来。它在凝血过程中起着非常重要的作用,不仅能够促使纤维蛋白凝块的产生,还负责提供反馈信号来寻找前辅因子:V因子和VIII因子。也可以用作血管收缩剂。在体内,活化的X因子(FactorXa)切割凝血酶原,释放出活性肽并将凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一条轻链(Achain)(Mw~6,000)和一条重链(Bchain)(Mw~31,000)通过二硫键连接而成。某些情况下,α-凝血酶会发生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由对α-凝血酶A链水解并切割含有B链糖基化位点的小片段(B1,B2)组合而成。除了用于凝血研究之外,α-凝血酶还常用来位点特异性切割融合蛋白。基因重组时将凝血酶识别位点插入在目的蛋白与利于后续纯化和/或表达的多肽或者蛋白之间,通过凝血酶切割表达的重组子即可释放目的蛋白。凝血酶本身可通过亲和层析技术快速去除。本品是由匀质化的人凝血酶原经由Xa因子,Va因子和磷脂活化而得,经SDS-PAGE检测确保凝血酶原的完全活化,并以NIH凝血酶的标准品为参考,提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。在蛋白质工程领域,泛素蛋白可以作为一种标签或融合蛋白,用于提高目标蛋白的可溶性、稳定性或功能性。Recombinant Human LAP (TGF beta 1) Protein,His Tag

2aR蛋白在细胞内发挥着不同的作用,例如在信号传递、物质转运和细胞通讯等方面。Recombinant Human FGFR3 alpha (IIIc) Protein,His-Avi Tag

糖生物学中的应用糖基化分析Endo H常用于分析蛋白质的糖基化状态。通过Endo H处理,可以将蛋白质上的高甘露糖型糖链去除,从而简化糖链结构,便于进一步分析。蛋白质功能研究Endo H可用于研究糖基化对蛋白质功能的影响。通过比较Endo H处理前后蛋白质的生物学活性,可以揭示糖基化在蛋白质功能中的作用。药物开发某些药物的疗效和药代动力学特性受其糖基化状态影响。Endo H可用于研究药物分子的糖基化修饰,为药物设计提供重要信息。疾病诊断异常的蛋白质糖基化与多种疾病相关。Endo H可用于检测疾病相关蛋白质的糖基化改变,为疾病诊断提供新的思路。结论Endo H作为一种重要的工具酶,在糖生物学研究中发挥着关键作用。深入理解Endo H的结构与功能,将有助于揭示蛋白质糖基化在生命过程中的作用,为相关疾病的诊断提供新策略。Recombinant Human FGFR3 alpha (IIIc) Protein,His-Avi Tag

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